Zwei Elemente und zwei sehr verschiedene Einbauwege

Ein Metall, ein Halbmetall, zwei getrennte Einträge

Zoisitweg ist eine redaktionelle Reihe über einzelne Mineralstoffe und das, was die Chemie zu ihnen festgehalten hat. In dieser Ausgabe stehen zwei nebeneinander: Mangan, ein Übergangsmetall, und Selen, ein Halbmetall aus der sechsten Hauptgruppe. Beide erscheinen im europäischen Verzeichnis unter derselben Rubrik. Im Inneren einer Zelle gelangen sie jedoch auf Wegen an ihren Arbeitsplatz, die sich kaum ähnlicher sind als eine Postsendung und ein Bauteil, das schon in der Werkhalle eingesetzt wurde.

Mangan wird nachträglich eingesetzt. Das Eiweiß, das es später trägt, hat zu diesem Zeitpunkt bereits eine Membran passiert, seine Faltung angenommen und einen Teil seiner eigenen Kette verloren. Selen dagegen wird nicht eingesetzt, sondern mitgebaut: Es sitzt in einer Aminosäure, die das Ribosom an einer Position der Kette einfügt, an welcher der Standardcode die Übersetzung sonst beendet.

Der folgende Text beschreibt beide Wege. Die zwei freigegebenen Formulierungen erscheinen weiter unten im Wortlaut; welche davon zu welchem Element gehört, steht jeweils dabei. Der restliche Text stammt aus der Fachliteratur und ist als redaktionelle Beschreibung zu lesen, nicht als behördlich geprüfte Angabe.

Zwei Einbauwege, nebeneinander gelesen

Wer Mangan und Selen als Paar behandelt, verwischt leicht den Umstand, dass die beiden Elemente in einer Zelle nicht einmal denselben Aggregatzustand ihrer Ankunft teilen. Das eine kommt als gelöstes Ion und findet ein fertiges Eiweiß vor. Das andere kommt als Baustein und ist da, bevor das Eiweiß existiert. Die folgenden Abschnitte gehen beide Wege einzeln durch.

Erst der Umzug, dann das Metall

Der Bauplan für die manganhaltige Dismutase liegt im Zellkern, gefertigt wird die Kette jedoch an Ribosomen im Zellsaft. Damit sie an den richtigen Ort gelangt, trägt sie am Anfang eine kurze Signalfolge von rund zwei Dutzend Bausteinen. Zwei hintereinandergeschaltete Kanäle in der äußeren und in der inneren Mitochondrienmembran ziehen die Kette hindurch; auf der anderen Seite trennt eine Peptidase die Signalfolge ab, und was übrig bleibt, faltet sich im Innenraum zu seiner endgültigen Form.

Erst danach kommt das Mangan hinzu. Diese Reihenfolge hat eine Folge, die in der Fachliteratur ausführlich beschrieben ist: Die Bindetasche nimmt auch Eisen auf, das chemisch ähnlich passt. Sitzt Eisen darin, bleibt das Eiweiß zwar gefaltet und stabil, setzt aber nichts mehr um. Die Zelle muss deshalb nicht nur den Nachschub sichern, sondern auch das Verhältnis der beiden Metalle im Innenraum in Grenzen halten.

Auf die anerkannte Funktion des Elements bezieht sich die Zeile, die der Anhang der Verordnung für Mangan führt:

Was das Manganion in seiner Tasche festhält

Das fertige Eiweiß liegt als Verband aus vier baugleichen Untereinheiten vor — anders als die verwandte Form im Zellsaft, die sich mit zwei begnügt. Jede Untereinheit trägt ein Manganion, und dieses Ion wird von vier Seitenketten gefasst: drei Histidinen und einem Aspartat. Der fünfte Platz in der Koordination bleibt für ein Molekül aus dem umgebenden Wasser frei; er ist die Stelle, an der die Reaktion stattfindet.

Der Zugang zu dieser Stelle ist nicht dem Zufall überlassen. Am Eingang des Kanals liegen geladene Seitenketten so verteilt, dass sie ein negativ geladenes Teilchen der Reihe nach weiterreichen. In der Strukturbiologie heißt diese Anordnung ein elektrostatischer Trichter; sie erklärt, weshalb die gemessene Umsatzgeschwindigkeit dieser Enzymfamilie höher ausfällt, als eine rein zufällige Begegnung von Teilchen und Metallplatz erwarten ließe.

Eine Aminosäure an einer Position, die sonst Halt bedeutet

Das Selen der Selenoproteine liegt nicht als freies Ion vor, sondern als Bestandteil einer eigenen Aminosäure. Ihr Einbau setzt eine Ausnahme vom Leseverfahren voraus, denn im genetischen Code steht die Zeichenfolge UGA für das Ende der Kette. Damit ein Ribosom sie an dieser einen Stelle anders liest, braucht es ein zweites Signal: eine Haarnadel aus RNA, die hinter dem Ende des eigentlichen Bauplans liegt, im nicht übersetzten Abschnitt der mRNA.

An diese Haarnadel lagert sich ein Bindeprotein an, das seinerseits einen eigenen Verlängerungsfaktor heranzieht. Dieser Faktor bringt eine besondere Transfer-RNA mit. Bemerkenswert an ihr ist der Umweg ihrer Beladung: Sie wird zunächst mit Serin bestückt, das Serin wird an Ort und Stelle mit einer Phosphatgruppe versehen, und erst ein drittes Enzym tauscht diese Gruppe gegen Selen aus, geliefert in Form eines eigens dafür hergestellten Selenophosphats. Die Aminosäure entsteht damit nicht frei im Zellsaft, sondern fertig aufgesetzt auf ihrem Transportmolekül.

Diese Beschreibung ist redaktioneller Sachtext. Auf die behördlich geprüfte Funktion des Elements bezieht sich allein die Zeile, die der Anhang für Selen führt:

Wer die beiden Zeilen untereinanderlegt, liest zweimal denselben Nachsatz und zweimal ein anderes Element davor. In dieser Form — als zwei Einträge mit je eigener Nummer — sind sie hinterlegt, und in dieser Form gibt diese Ausgabe sie wieder.